이러한 상호작용

이러한 상호작용은 구조적으로 중요한 의미를 지니는데, Pi-양이온 및 Pi-Pi 스태킹은 생물학적 시스템에서 특이성과 결합 친화도를 향상시키는 경우가 많기 때문입니다. THR227, MET226, SER225와 같은 잔기들은 직접적인 상호작용은 없었지만, 이들의 공간적 존재는 결합 부위 내에서 유리한 입체적 상보성을 시사합니다. 가장 낮은 결합 에너지를 갖지는 않았지만, 다양한 상호작용은 베르베린이 F 단백질의 결합 구조를 효과적으로 안정화시켜 기능을 저해할 수 있는 고친화성 리간드로서의 잠재력을 가지고 있음을 보여줍니다. 퀘르세틴과 베르베린보다 구조적으로 단순한 레스베라트롤은 가장 낮은 결합 에너지(-4.584 kcal/mol)를 나타내어 안정적인 리간드-수용체 복합체를 형성함을 시사합니다. 레스베라트롤의 상호작용은 주로 극성 상호작용이었으며, 하이드록실기와 음전하를 띤 ASP260 및 GLH258 잔기 사이에 수소 결합이 형성되었습니다. 추가적인 수소 결합은 ILE328 및 GLY329 잔기와 발생했는데, 이 잔기들은 국소 결합 환경에 유연성과 소수성 특성을 제공합니다( 그림 2b 참조 ). 그러나 방향족 스태킹이나 정전기적 Pi-양이온 상호작용이 없기 때문에 결합 부위 내에서 다중점 고정을 달성하는 데 한계가 있습니다. ​

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